Lékařský expert článku
Nové publikace
Střevní amyloidóza - příčiny a patogeneze
Naposledy posuzováno: 04.07.2025
Veškerý obsah iLive je lékařsky zkontrolován nebo zkontrolován, aby byla zajištěna co největší věcná přesnost.
Máme přísné pokyny pro získávání zdrojů a pouze odkaz na seriózní mediální stránky, akademické výzkumné instituce a, kdykoli je to možné, i klinicky ověřené studie. Všimněte si, že čísla v závorkách ([1], [2] atd.) Jsou odkazy na tyto studie, na které lze kliknout.
Pokud máte pocit, že některý z našich obsahů je nepřesný, neaktuální nebo jinak sporný, vyberte jej a stiskněte klávesu Ctrl + Enter.
Příčina amyloidózy, včetně střevní, není jasná. Mechanismus tvorby amyloidu lze považovat za odhalený pouze u AA a AL amyloidózy, tj. u těch forem generalizované amyloidózy, u kterých je střevo nejčastěji postiženo.
Při AA amyloidóze se amyloidní fibrily tvoří z plazmatického prekurzoru amyloidního fibrilárního proteinu, proteinu SAA, který vstupuje do makrofágu - amyloidoblastu, který je intenzivně syntetizován v játrech. Zvýšená syntéza SAA hepatocyty stimuluje makrofágový mediátor interleukin-1, což vede k prudkému zvýšení obsahu SAA v krvi (preamyloidní stadium). Za těchto podmínek makrofágy nejsou schopny SAA kompletně degradovat a amyloidní fibrily se sestavují z jeho fragmentů v invaginátech plazmatické membrány amylodoblastu. Toto sestavení je stimulováno faktorem stimulujícím amyloid (ASF), který se nachází v tkáních (slezina, játra) v preamyloidním stadiu. Makrofágový systém tedy hraje hlavní roli v patogenezi AA amyloidózy - stimuluje zvýšenou syntézu prekurzorového proteinu - SAA játry a také se podílí na tvorbě amyloidních fibril z degradujících fragmentů tohoto proteinu.
U AL amyloidózy je sérovým prekurzorem proteinu amyloidních fibril L-řetězce imunoglobulinů. Předpokládá se, že existují 2 možné mechanismy pro tvorbu AL amyloidních fibril:
- narušení degradace monoklonálních lehkých řetězců s tvorbou fragmentů schopných agregace do amyloidních fibril;
- výskyt L-řetězců se speciálními sekundárními a terciárními strukturami s aminokyselinovými substitucemi. Syntéza amyloidních fibril z L-řetězců imunoglobulinů může probíhat nejen v makrofágech, ale také v plazmatických a myelomových buňkách syntetizujících paraproteiny.
Patogeneze AL amyloidózy se tedy primárně týká lymfoidního systému; jeho zvrácená funkce je spojena s výskytem „amyloidogenních“ lehkých řetězců imunoglobulinů – prekurzorů amyloidních fibril. Role makrofágového systému je sekundární, podřízená.
Patomorfologie střevní amyloidózy. Přestože amyloidóza postihuje v podstatě všechny části trávicího traktu, intenzita amyloidózy je výraznější v tenkém střevě, zejména v cévách jeho submukózní vrstvy v důsledku jeho významné vaskularizace. Hromady amyloidní látky vypadávají podél retikulárního stromatu sliznice, ve stěnách cév sliznice i submukózní vrstvy mezi svalovými vlákny, podél nervových kmenů a ganglií, což někdy vede k
K atrofii sliznice a její ulceraci. Převážné ukládání amyloidu bylo zjištěno buď ve „vnitřní vrstvě“ cévní stěny (intima a media), nebo ve „vnější vrstvě“ (media a adventitia), což do značné míry určuje klinické projevy onemocnění. U prvního typu ukládání amyloidu se vyskytuje syndrom zhoršené absorpce, u druhého - porucha střevní motility.
[ 1 ], [ 2 ], [ 3 ], [ 4 ], [ 5 ], [ 6 ], [ 7 ], [ 8 ], [ 9 ]